Viaggio nelle proteine

Molecole quaternarie cioè costituite da 4 elementi: carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto. Quindi, a differenza degli altri nutrienti (carboidrati e lipidi) le proteine contengono circa il 16% di azoto, e in alcuni casi quantità minori di zolfo, fosforo, cobalto e ferro. Le proteine sono costituite da amminoacidi così chiamati perché presentano nella molecola un gruppo amminico (NH2) e un gruppo carbossilico (COOH). Ci sono circa 20 aminoacidi diversi comunemente presenti nei vegetali e negli animali. Una proteina media può contenere 300 o più aminoacidi in una precisa sequenza. Proprio come avviene per l’alfabeto, gli aminoacidi sono come delle “lettere” che possono essere disposte in milioni di modi a creare “parole” e un’intera proteina è un “discorso”.

In base alla sequenza con cui vengono combinati gli aminoacidi viene formata una proteina che svolge specifiche funzioni nell’organismo. La forma della molecola è importante poiché spesso determina la funzione della proteina. Ciascuna specie, compreso l’uomo, ha delle proteine specifiche; le proteine dei muscoli sono diverse, ad esempio, da quelle dei muscoli di bovino.

Gli aminoacidi sono classificati come essenziali (aminoacidi indispensabili che non possono essere prodotti durante i processi metabolici dell’organismo e quindi devono essere forniti dalla nostra dieta) e non essenziali (aminoacidi che possono essere prodotti per via endogena nel corpo da altre proteine). Otto aminoacidi sono considerati essenziali per gli adulti (lucina, isoleucina, valina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofano e lisina) e nove per i bambini (gli otto indicati più l’istidina). Ultimamente si è avanzata l’ipotesi che anche l’arginina si posso considerare per i bambini un amminoacido essenziale, mentre la glutammina che può essere considerata semi-essenziale in alcune situazioni, come febbre e deficit immunitari.

Il legame fra amminoacidi in seguito al quale si forma la proteina, si chiama legame peptidico ed avviene fra il gruppo COOH di un amminoacido e il gruppo NH2 dell’amminoacido adiacente. I legami peptidici permettono l’unione dei singoli amminoacidi in catene di forma e combinazioni molto diverse: due molecole di amminoacidi formano un dipeptide, tre un tripeptide, tanti amminoacidi un polipeptide.

Digestione delle proteine

La digestione delle proteine inizia a livello gastrico ad opera delle pepsine (enzimi proteolitici), che sono attive in range di pH fra 2 e 3 e si inattivano per pH superiori a 5. Queste pepsine sono in grado di digerire il collagene, costituente principale del tessuto connettivo Inter cellulare della carne. Quando il collagene è digerito gli enzimi proteolitici possono meglio attaccare le proteine cellulari.

Le pepsine iniziano solo il processo digestivo e garantiscono solo il 10-20% della digestione proteica. La maggior parte della digestione proteica avviene a livello intestinale grazie al succo pancreatico. All’uscita dello stomaco si trovano peptoni e grossi polipeptidi che all’ingresso del duodeno gli enzimi tripsina, chimotripsina, carbossi-polipeptidasi e proelastasi. Tripsina e chimotripsina rompono i polipeptidi in piccoli peptidi, la carbossi-polipeptidasi estra da questi peptidi amminoacidi singoli dal -COOH. A questo punto della digestione solo una piccola parte delle proteine è digerita in singoli amminoacidi. Molte rimangono sotto forma di dipeptidi, tripeptidi e peptidi più grandi. La digestione dei peptidi avviene ad opera delle peptidasi degli entrociti (cellule) della mucosa duodenale e del digiuno intestinale. La membrana cellulare dei microvilli è ricca di peptidasi (enzimi che rompono il legame peptidico) che protrudono verso l’esterno, dove vengono in contatto con il chimo intestinale. Tripeptidi, dipeptidi e amminoacidi singoli, sono trasportati all’interno dell’enterocita dove altri peptidasi spezzano gli ultimi legami peptidici e formare gli amminoacidi che passano nel sangue. Più del 99% del materiale assorbito è costituito da aa. Solo pochissimi tri- e dipeptidi e qualche molecola di piccole proteine passano nel sangue. Queste possono però essere sufficienti a causare serie reazioni immunitarie.

Tipologia delle Proteine

Le proteine possono essere classificate In base al loro valore biologico, che dipende dalla loro composizione in aminoacidi essenziali:

• PROTEINE ad alto valore biologico, o complete, sono quelle che contengono tutti gli aminoacidi essenziali in quantità opportune ai fini nutrizionali.

• PROTEINE a medio valore biologico, o parzialmente complete, Sono quelle che presentano un contenuto di aminoacidi essenziali non equilibrato in quanto mancano di uno o più di essi.

• PROTEINE a basso valore biologico, o incomplete, sono quelle carenti in diversi aminoacidi essenziali.

Funzioni delle proteine nell’organismo

• Funzione plastica o strutturale: se i carboidrati e i lipidi sono soprattutto molecole energetiche, il ruolo principale delle proteine è strutturale, cioè servono da materiale di autocostruzione cellulare.

• Funzione catalizzatrice: molte proteine svolgono una funzione di catalizzatori biologici, cioè attraverso la loro funzione enzimatica velocizzano reazioni biochimiche.

• Funzione energetica: in condizioni di alimentazione bilanciata e a riposo, le proteine contribuiscono solo per il 2-5% dell’energia totale richiesta dall’organismo. In caso di diete estremamente restrittive o durante il digiuno l’organismo può recuperare energia dalle proteine spingendo sui processi cataboliti, l’utilizzo di 1 g di proteine determina la produzione di 4 Kcal.

Il turnover proteico e il ciclo alanina-glucosio

L’organismo modula la sintesi delle proprie proteine in rapporto alle proprie esigenze. Non tutte le proteine sono prontamente utilizzate a fini energetici, tuttavia le proteine muscolari sono particolarmente instabili. Nei processi cataboliti le proteine vengono degradate ad amminoacidi e questi nel fegato perdono l’azoto per azione delle deaminasi, che viene eliminato con l’urea. Il turn-over proteico in equilibrio consente di avere un bilancio azotato in parità, cioè le entrate e le uscite (proteine) si equivalgono. Il bilancio diventa positivo quando l’azoto (proteine) introdotto supera l’escrezione, cioè siamo in una fase anabolica(si costruisce più proteine di quante se ne degradino). Questa condizione è tipica dell’accrescimento corporeo nei bambini/ragazzi, durante la gravidanza e durante allenamenti intensi contro resistenza, dove i muscoli promuovono una sintesi proteica particolarmente attiva. Il corpo non predispone depositi proteici come avviene per i grassi nel tessuto a riposo e per i carboidrati come glicogeno muscolare ed epatico. Ma soggetti che hanno una buona assunzione proteica presentano una maggiore quantità di proteine a livello muscolare ed epatico, di soggetti che assumono una dieta povera di proteine. Quando l’organismo elimina più azoto rispetto a quello che introduce con le proteine, il bilancio azotato diventa negativo (fase catabolica), il che può essere indice di un possibile impiego anomalo di proteine a fini energetici, con impoverimento del muscolo di quote variabile di amminoacidi. Il bilancio azotato può essere negativo anche quando si assumono proteine in eccesso, ma il corpo deve metabolizzare a fini energetici, in carenza di nutrienti energetici. Un allenamento particolarmente intenso può condurre ad un consumo di proteine quando non siano presenti nella dieta sufficiente quantità di carboidrati e/o lipidi. Gli aminoacidi oltre a fornire energia in carenza di substrati energetici, partecipano in varia misura al metabolismo energetico in rapporto con la richiesta energetica durante l’esercizio fisico. Tuttavia la quantità energetica di derivazione aminoacidica diventa significativa negli esercizi di durata superiore alle 2 ore di elevata intensità o per esercizi blandi ma di durata superiore alle 4 ore. Durante l’esercizio fisico viene prodotta una certa quantità dell’amminoacido alanina, a partire dal piruvato al quale viene fatto arrivare per transaminasi un gruppo amminico della leucina. L’alanina prodotta a livello muscolare viene deaminata a livello epatico con produzione di glucosio (gluconeogenesi) che arriva al sangue per essere utilizzato energeticamente nei tessuti periferici. Sono più di 30 che si sa che in competizioni particolarmente lunghe il glucosio epatico prodotto a partire dall’alanina può coprire il 10% delle richieste energetiche e che la capacità di gluconeogenesi epatica è migliorata dall’allenamento.

Fabbisogno di proteine

La quantità di proteine da introdurre giornalmente con la dieta per la popolazione sedentaria è di circa 0,8 g/kg di peso corporeo, che spesso viene arrotondato ad 1 g/kg di peso corporeo.

Le fonti alimentari di proteine

Le proteine complete sono presenti soprattutto nella carne, nel pesce, nel pollame, nelle uova e nel latte. Il valore biologico più elevato delle proteine contenuto in un alimento (paragonato a 100) è espresso dalle uova, il latte vale circa 85, il manzo magro il pesce si attestano su un valore di 80, la soia di 70 e il frumento di 60. Per molti anni si è considerato (in parte a ragione) che un’eccessiva presenza di alimenti proteici di origine animale nella dieta, determinasse un’eccessiva presenza nell’alimentazione di grassi saturi pericolosi per la salute. Questa asserzione oggi può essere in parte sconfessata, sia perché le tecniche di allevamento portano alla produzione di animali con carni meno grassi, ma soprattutto per la presenza di molti alimenti che pur presentando un ottimo contenuto proteico, contengono quantità di grassi molto contenute.

Proteine ed anziani

Il declino neuro-motorio dell’organismo nel corso dell’invecchiamento è legato alla perdita della massa muscolare e della forza: un quadro multifattoriale che prende il nome di sarcopenia. La sarcopenia inizia a comparire intorno alla quarta decade di vita, portando ad una perdita di massa muscolare del 3-5% entro i 50 anni e successivamente dell’ 1-2% ogni anno. Nei soggetti anziani non allenati il declino della prestazione muscolare è particolarmente evidente con conseguenze che interessano l’autonomia funzionale motoria. La forza diminuisce di circa il 40% passando dai 30 agli 80 anni e questo è stato correlato direttamente con la perdita della massa muscolare. L’approccio più razionale da seguire per rallentare il decorso della sarcopenia vede l’abbinamento di un’adeguata nutrizione e di un regolare programma di esercizio fisico. L’allenamento di forza è l’unico in grado di contrastare efficacemente la perdita di massa muscolare, agendo specificamente.